乳酸脫氫酶是一類NAD依賴性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三種亞基，可構成6種四聚體同工酶。動物乳酸脫氫酶是由4個亞單位組成的四聚體，常見的A、B兩種亞基構成的5種LDH同工酶(LDH1-5)，C亞基則僅組成一種LDH同工酶即LDH-C4。乳酸脫氫酶為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135-140kD，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的α-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心肌和骨肌。紅細胞內LDH約為正常血清的100倍。
乳酸脫氫酶的原理是什么?
乳酸脫氫酶催化乳酸至丙酮酸之間的可逆性反應，目前正反兩個方向的反應均能測定，由于逆反應的速度比正反應快4倍，測得的活性也高得多，因此采用不同反應方式的試劑盒得出的結果也不相同。L-乳酸+氧化型輔酶Ⅰ→丙酮酸+還原型輔酶Ⅰ
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